globulaaristen proteiinien konformaatioiden tutkimuksessa mitataan tavallisesti kolmiulotteisen rakenteen samankaltaisuutta Ca-atomikoordinaattien root-mean-square-poikkeamalla (rmsd) jäykän kappaleen optimaalisen superposition jälkeen. Vaikka molemmat proteiinirakenteet koostuvat yhdestä ketjusta, jossa on sama määrä jäämiä niin, että Ca-atomien vastaavuus on ilmeinen, ei ole selvää, miten RMSD tulkitaan. Hyvin suuri arvo tarkoittaa, että ne ovat erilaisia, ja nolla tarkoittaa, että ne ovat identtisiä konformaatiossa, mutta millä väliarvoilla ne ovat erityisen samanlaisia tai selvästi erilaisia? Vaikka monet alan työntekijät ovat valinneet mielivaltaisia leikkauksia, ja toiset ovat arvioineet rmsd: n arvoja satunnaisten rakenteiden rmsd: n havaitun jakauman mukaan, ehdotamme itseen viittaavaa, ei-tilastollista standardia. Otamme kaksi conformers olla luonnostaan samanlainen, jos niiden RMSD on pienempi kuin, kun toinen niistä on peili ylösalaisin. Koska tässä tarkasteltavat rakenteet eivät ole mielivaltaisia piste-atomien kokoonpanoja, vaan kompakteja, pallomaisia, polypeptidiketjuja, määritelmämme liittyy läheisesti samankaltaisuuteen hyrräyssäteen ja koko ketjun taittokuvioiden suhteen. On vahvasti samanlainen meidän mielessä merkitsee, että säteiden gyration on oltava lähes identtinen, root-mean-square poikkeama interatomic etäisyydet on lineaarisesti liittyvät RMSD, ja kaksi ketjua on oltava sama yleinen kertainen. Vasta kun rmsd ylittää tämän tason, polypeptidiketjun osat voivat käydä läpi ei-priviaaliset uudelleenjärjestelyt pysyen samalla pallomaisina. Näin voimme arvioida, milloin ennustus proteiinin konformaatiosta on ”oikein pieniä häiriöitä lukuun ottamatta”, tai kun NMR-kokeista johdettujen proteiinien rakenteiden kokonaisuus on”pohjimmiltaan keskinäisessä yhteisymmärryksessä”.